A-DNS
Az A-DNS egy kettőshélix-szerkezet, melyet a DNS felvehet. Az A-DNS feltehetően a három biológiailag aktív kettős hélix egyike a B-DNS és a Z-DNS mellett. Jobbra forgató, a gyakoribb B-DNS-hez hasonló, de rövidebb, kisebb helikális szerkezet, ahol a bázispárok a hélix tengelyére nem merőlegesek a B-DNS-sel szemben. Rosalind Franklin fedezte fel, ő nevezte el az A és B formákat. Kimutatta, hogy a DNS dehidratáció esetén az A formát veszi fel. E körülményeket gyakran használják kristályképzésre, és számos DNS-kristályszerkezet A formájú.[1] Ugyane konformáció van jelen a kettős szálú RNS-ben és a DNS–RNS hibrid kettős hélixekben.
Szerkezet
[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]A gyakoribb B-DNS-hez hasonlóan az A-DNS jobbra forgató kettős hélix nagy és kis bemélyedésekkel. Azonban valamivel több bázispár van fordulatonként, ami kisebb csavarodási szöghöz és kisebb emelkedéshez vezet bázispáronként, így az A-DNS 20-25%-kal rövidebb a B-DNS-nél. Az A-DNS nagy bemélyedése mély és szűk, a kis bemélyedés széles és sekély. Az A-DNS szélesebb és jobban tömörül a tengelye mentén a B-DNS-nél.[2][3]
Az A-DNS röntgenkrisztallográfiai ismertetőjegye a középen lévő nyílás.[2] Az A-DNS C3'-endo hajlattal rendelkezik, ami a furanóz C3' atomjára utal, mely a cukorsík alatt van.
A leggyakoribb DNS-ek összehasonlítása
[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]
| Geometria | A-DNS | B-DNS | Z-DNS |
|---|---|---|---|
| Hélixállás | jobbra forgat | jobbra forgat | balra forgat |
| Ismétlődő egység | 1 bázispár | 1 bázispár | 2 bázispár |
| Forgás/bázispár | 32,7° | 34,3° | 60°/2 |
| Átlagos bp/fordulat | 11 | 10 | 12 |
| Bázispár-inklináció | +19° | −1,2° | −9° |
| Tengelymenti emelkedés/bp | 2,6 Å (0,26 nm) | 3,4 Å (0,34 nm) | 3,7 Å (0,37 nm) |
| Fordulatonkénti emelkedés | 28,6 Å (2,86 nm) | 35,7 Å (3,57 nm) | 45,6 Å (4,56 nm) |
| Átlagos csavarodás | +18° | +16° | 0° |
| Glikozilszög | anti | anti | pirimidin: anti,
purin: szin |
| Nukleotidok foszfát-foszfát távolsága | 5,9 Å | 7,0 Å | C: 5,7 Å, G: 6,1 Å |
| Cukorbemélyedés | C3'-endo | C2'-endo | C: C2'-endo, G: C3'-endo |
| Átmérő | 23 Å (2,3 nm) | 20 Å (2,0 nm) | 18 Å (1,8 nm) |
A/B intermedierek
[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]Kutatások szerint az A-DNS hibridizálódhat a gyakoribb B-DNS-sel. Ezen A–B intermedierekben mindkét DNS-formára jellemző lehet a cukor elhelyezkedése vagy a báziskonformáció. Egy tanulmányban a C3'-endo mélyedés volt megtalálható egy DNS-szál első 3 cukrán, míg az utolsó 3-on C2'-endo helyzetű mélyedés volt a B-DNS-hez hasonlóan.[2] Ezen intermedierek vizes oldatban keletkezhetnek metilezett vagy brómozott citozin esetén, megváltoztatva a konformációt. Továbbá a guanin- és citozingazdag részek könnyen B-ből A-formába alakulhatnak vizes oldatban.[4]
Biológiai funkció
[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]A-DNS számos folyamatból előállítható, például dehidratálással és fehérjekötéssel. A DNS-dehidratáció A-formává alakítja, mely egy tanulmány szerint megvédi a DNS-t például baktériumok extrém szárításakor.[5][1] A fehérjekötés az oldószert leválaszthatja a DNS-ről, és A-formává alakíthatja, mint egyes hipertermofil archeavírusok esetén. E vírusok közé tartoznak pálcika alakú rudivírusok, például a SIRV2[6] és az SSRV1,[7] a burkolt szálas lipotrixvírusok, például az AFV1,[8] az SFV1[9] és a SIFV,[7] a PFV2 tristromavírus[10] és az ikozaéderes SPV1 portoglobvírus.[11] Az A-DNS feltehetően a hipertermofil archeák vírusainak adaptációja a rendkívüli körülményekhez, melyekben megtalálhatók.
Feltehetően a bakteriofágok kettős szálú DNS-t csomagoló fehérjéi kihasználják, hogy az A-DNS rövidebb a B-DNS-nél, és hogy a DNS konformációs változásai okozzák az általuk kifejtett nagy erőket.[12] Az A-DNS virális biomotor-csomagolási intermedier szerepére bizonyítékok a kettős festéses Förster-rezonanciaenergiatranszfer-mérések, melyek alapján a B-DNS 24%-kal rövidül leállított (rövidített) A-DNS köztitermékké.[13][14] E modellben az ATP-hidrolízis a fehérjekonformáció-változásokhoz szükséges, melyek felváltva dehidratálják és rehidratálják a DNS-t, és a DNS-rövidülés/hosszabbodás ciklusa fehérje-DNS fogás/elengedés ciklussal társul, mely a DNS-t a kapszidba helyezi
Jegyzetek
[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]- 1 2 Rosalind, Franklin (1953). "The Structure of Sodium Thymonucleate Fibres. I. The Influence of Water Content" (PDF). Acta Crystallographica. 6 (8): 673–677. doi:10.1107/s0365110x53001939.
- 1 2 3 Dickerson, Richard E. (1992). "DNA structure from a tkjko Z". DNA Structures Part A: Synthesis and Physical Analysis of DNA. Methods in Enzymology. Vol. 211. 67–111. o. doi:10.1016/0076-6879(92)11007-6. ISBN 9780121821128. PMID 1406328.
- ↑ Cox, Michael M. (2015). Molecular biology : principles and practice. Jennifer A. Doudna, Michael O'Donnell (Second ed.). New York. ISBN 978-1-4641-2614-7. OCLC 905380069.
{{cite book}}: CS1 karbantartás: hely kiadó nélkül (link) - ↑ Trantı́rek, Lukáš; Štefl, Richard; Vorlı́čková, Michaela; Koča, Jaroslav; Sklenářář, Vladimı́r; Kypr, Jaroslav (2000. április 7.). "An A-type double helix of DNA having B-type puckering of the deoxyribose rings11Edited by I. Tinoco". Journal of Molecular Biology (angol nyelven). 297 (4): 907–922. doi:10.1006/jmbi.2000.3592. ISSN 0022-2836. PMID 10736226.
- ↑ Whelan DR, et al. (2014). "Detection of an en masse and reversible B- to A-DNA conformational transition in prokaryotes in response to desiccation". J R Soc Interface. 11 (97): 20140454. doi:10.1098/rsif.2014.0454. PMC 4208382. PMID 24898023.
{{cite journal}}: CS1 karbantartás: oldalszám helyett cikk száma (link) - ↑ Di Maio F, Egelman EH, et al. (2015). "A virus that infects a hyperthermophile encapsidates A-form DNA". Science. 348 (6237): 914–917. Bibcode:2015Sci...348..914D. doi:10.1126/science.aaa4181. PMC 5512286. PMID 25999507.
- 1 2 Wang, F; Baquero, DP; Beltran, LC; Su, Z; Osinski, T; Zheng, W; Prangishvili, D; Krupovic, M; Egelman, EH (2020. augusztus 5.). "Structures of filamentous viruses infecting hyperthermophilic archaea explain DNA stabilization in extreme environments". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 117 (33): 19643–19652. Bibcode:2020PNAS..11719643W. doi:10.1073/pnas.2011125117. PMC 7443925. PMID 32759221.
- ↑ Kasson, P; DiMaio, F; Yu, X; Lucas-Staat, S; Krupovic, M; Schouten, S; Prangishvili, D; Egelman, EH (2017). "Model for a novel membrane envelope in a filamentous hyperthermophilic virus". eLife. 6: e26268. doi:10.7554/eLife.26268. PMC 5517147. PMID 28639939.
{{cite journal}}: CS1 karbantartás: oldalszám helyett cikk száma (link) - ↑ Liu, Y; Osinski, T; Wang, F; Krupovic, M; Schouten, S; Kasson, P; Prangishvili, D; Egelman, EH (2018). "Structural conservation in a membrane-enveloped filamentous virus infecting a hyperthermophilic acidophile". Nature Communications. 9 (1): 3360. Bibcode:2018NatCo...9.3360L. doi:10.1038/s41467-018-05684-6. PMC 6105669. PMID 30135568.
- ↑ Wang, F; Baquero, DP; Su, Z; Osinski, T; Prangishvili, D; Egelman, EH; Krupovic, M (2020). "Structure of a filamentous virus uncovers familial ties within the archaeal virosphere". Virus Evolution. 6 (1): veaa023. doi:10.1093/ve/veaa023. PMC 7189273. PMID 32368353.
{{cite journal}}: CS1 karbantartás: oldalszám helyett cikk száma (link) - ↑ Wang, F; Liu, Y; Su, Z; Osinski, T; de Oliveira, GAP; Conway, JF; Schouten, S; Krupovic, M; Prangishvili, D; Egelman, EH (2019). "A packing for A-form DNA in an icosahedral virus". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 116 (45): 22591–22597. Bibcode:2019PNAS..11622591W. doi:10.1073/pnas.1908242116. PMC 6842630. PMID 31636205.
- ↑ S. C. Harvey (2015). "The scrunchworm hypothesis: Transitions between A-DNA and B-DNA provide the driving force for genome packaging in double-stranded DNA bacteriophages". Journal of Structural Biology. 189 (1): 1–8. doi:10.1016/j.jsb.2014.11.012. PMC 4357361. PMID 25486612.
- ↑ Oram, M (2008). "Modulation of the packaging reaction of bacteriophage t4 terminase by DNA structure". J Mol Biol. 381 (1): 61–72. doi:10.1016/j.jmb.2008.05.074. PMC 2528301. PMID 18586272.
- ↑ Ray, K (2010). "DNA crunching by a viral packaging motor: Compression of a procapsid-portal stalled Y-DNA substrate". Virology. 398 (2): 224–232. doi:10.1016/j.virol.2009.11.047. PMC 2824061. PMID 20060554.
